研究提出植物蓝光受体CRY复合体组装与信号传递的分子机制

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文章导读

植物如何通过“看见”蓝光来调控表皮蜡质合成？科学家首次在原子层面揭示了这个精密的分子开关！蓝光激活的CRY蛋白会像拼图一样精准组装成四聚体，并与蜡质合成关键蛋白GL2形成4:4复合体。更惊人的是，GL2竟用同一界面与不同蛋白结合——当CRY抢占这个位置时，就会抑制蜡质合成酶的活性。这项研究完整描绘了从光信号感知到代谢调控的分子路径，为理解植物如何响应环境提供了全新视角。

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近日，中国科学院分子植物科学卓越创新中心等，揭示了植物蓝光受体隐花素（CRY）在感知蓝光信号后，与下游效应蛋白GLOSSY2（GL2）组装形成信号转导复合体，进而调控植物表皮蜡质合成的分子过程。

植物通过光受体蛋白感知不同波段的光信号，其中隐花素CRY负责感知350nm至500nm波长的蓝光。CRY被蓝光激活后，可与多种下游效应蛋白互作，并参与植物的光形态建成、开花时间调控等生理过程。科研人员此前解析了玉米与拟南芥中CRY1/CRY2在光激活状态下的四聚体结构，揭示了其光激活机制与分子过程。但是，光激活后的CRY如何与下游效应蛋白组装成功能复合体并传递光信号，尚不清楚。

研究聚焦玉米CRY如何与蜡质合成关键蛋白GL2组装形成有功能的光信号复合体。高分辨率晶体结构解析与生化功能分析显示，蓝光激活后的CRY1能够形成同源四聚体，进而特异性地结合四分子GL2，组装成化学计量比为4∶4的异源八聚体光信号复合体。研究同时揭示了CRY1四聚体界面重塑后特异性识别GL2的分子基础，并发现这一结合机制在进化上高度保守。该研究在原子水平展示了植物CRY光信号复合体的组装过程，为理解光信号转导提供了分子依据。

研究进一步聚焦GL2在植物表皮蜡质合成方面的功能机制，发现作为BAHD家族酰基转移酶成员的GL2不发挥催化活性，而是与脂肪酸延伸酶CER6（酮酯酰合酶）形成2∶2的异源四聚体复合体，从而催化超长链脂肪酸的延伸与合成。结构分析表明，GL2通过N端结构域重塑CER6的底物（酰基辅酶A）结合通道，形成连续疏水腔，实现了C28至C32超长链脂肪酸的延伸与合成。研究提出，CER6可以结合不同的GL2类蛋白，从而实现蜡质成分中不同长度超长链脂肪酸的延伸。